جزوه رنگی و تایپ شده انرژی و محیط زیست
مجید عباسپور آزمون سمیرا خدیوی دانشگاه پیام نور دانشگاه صنعتی شریف علمی کاربردی کریستین ان.جی.او با
(-). ()ً ً -() () () () () () () [از پروس. ناتل آکاد علمی ایالات متحده آمریکا ، شکل 3A. کریستالوگرافی پروتئین دقیق در وضوح فوق العاده بالا: توزیع الکترون والانس در کرامپین ، توسط کریستین جلس و همکاران ، حق چاپ (2000) آکادمی ملی علوم ایالات متحده ، ایالات متحده.]
-= ً ً () ، ً (-). () (-). 
(). () () () ً () -() () ً -(: —). ً (). (). : () -مکمل مولکولی پیوند پروتئین تنگ را از طریق برهم کنش های غیرکوالانسی متعدد امکان پذیر می کند. اشکال مکمل ، بارها ، قطبیت و آبگریز بودن دو سطح پروتئینی باعث برهم کنش های ضعیف متعدد می شود که در ترکیب آنها یک تعامل قوی و اتصال محکم ایجاد می کند. از آنجا که انحراف از تکمیل مولکولی به طور قابل توجهی اتصال را ضعیف می کند ، یک منطقه خاص از هر مولکول زیستی معمولاً می تواند محکم به تنها یک یا تعداد بسیار محدودی از مولکول های دیگر متصل شود. مکمل دو مولکول پروتئین در سمت چپ به آنها اجازه می دهد بسیار محکم تر از دو پروتئین غیر مکمل در سمت راست متصل شوند.
بسته به تعداد و قدرت فعل و انفعالات غیرتوسطی بین دو مولکول و به محیط آنها ، اتصال آنها ممکن است محکم یا سست باشد و در نتیجه ، پایدار یا گذرا باشد. هر چه میل دو مولکول به یکدیگر بیشتر باشد ، تناسب مولکولی بین آنها بهتر است ، برهم کنش های غیرکوالانسی بیشتری ایجاد می شود و محکم تر می توانند به هم متصل شوند. اندازه گیری کمی مهم میل ، ثابت تفکیک اتصال 〖K 〗_dاست که در بخش 2.3 شرح داده شده است. توجه به این نکته مهم است که بسیاری از مولکول های بزرگ بیولوژیکی ساختار سفت و سختی نیستند ، بلکه می توانند تا حدودی انعطاف پذیر باشند. بنابراین اتصال یک مولکول به دیگری امکان ایجاد تغییر در شکل شریک اتصال آن را دارد. جزوه قوانین و مقررات محیط زیست که مکمل مولکولی پس از چنین فعل و انفعالات افزایش یابد ، این فرآیند را القا می کنند.
خلاصه کتاب انرژی و محیط زیست
همانطور که در فصل 3 بحث کردیم ، تقریباً همه واکنش های شیمیایی که در سلول ها رخ می دهد نیز به خاصیت اتصال آنزیم ها بستگی دارد. این پروتئین ها نه تنها واکنش ها را تسریع کرده یا کاتالیز می کنند ، بلکه این کار را با درجه بالایی از ویژگی انجام می دهند ، که بازتاب توانایی آنها در اتصال جزوه انرژی و محیط زیست به تنها یک یا چند مولکول مرتبط است. ویژگی برهم کنش ها و واکنش های بین مولکولی ، که به مکمل مولکولی بستگی دارد ، برای بسیاری از فرایندهای حیاتی حیات ضروری است.
مفاهیم اصلی بخش 2.1
پیوندهای کووالانسی و تعاملات غیرکوالانسی
• اصطلاحات آب دوست ، آبگریز ، و آمفیپاتیک / آمفیفیلیک به گرایش مولکول ها برای آب دوست بودن ، عدم توانایی تعامل با آب و داشتن ویژگی های تحمل یا تحمل هر دو اشاره دارد. مولکول های آب دوست معمولاً به راحتی در آب حل می شوند ، در حالی که مولکول های آبگریز کم حل شده یا در آب حل نمی شوند.
• پیوندهای کووالانسی از جزوه انرژی و محیط زیست الکترون هایی که دو اتم مشترک دارند تشکیل شده است. پیوندهای کووالانسی ، اتم های یک مولکول را در یک هندسه خاص قرار می دهد.
• بسیاری از مولکول های موجود در سلول ها حداقل حاوی یک اتم نامتقارن کربن هستند که به چهار اتم غیر متصل است. چنین مولکول هایی می توانند بصورت استریوایزومرها (تصاویر آینه ای) ، تعیین شده L و d وجود داشته باشد (شکل 2-4 را ببینید) ، که فعالیت های بیولوژیکی مختلفی دارند. تقریباً تمام آمینو اسیدها ایزومرهای L هستند.
الکترون ها ممکن است به طور مساوی یا نابرابر در پیوندهای کووالانسی تقسیم شوند. اتم هایی که از نظر الکترونگاتیوی متفاوت هستند ، پیوندهای کووالانسی قطبی تشکیل می دهند که در آنها الکترون های پیوندی به طور نابرابر توزیع می شوند. یک انتهای پیوند قطبی دارای بار مثبت جزئی و انتهای دیگر دارای بار منفی جزئی است (شکل 5-2 را ببینید).
• پیوندهای کووالانسی در سیستم های بیولوژیکی پایدار هستند زیرا انرژی نسبتاً زیاد مورد نیاز برای شکستن آنها (50-200 کیلوکالری در مول) بسیار بزرگتر از انرژی جنبشی حرارتی موجود در دمای اتاق (25 درجه سانتیگراد) یا بدن (37 درجه سانتیگراد) است.
• پیوندهای کووالانسی در سیستم های بیولوژیکی پایدار هستند زیرا انرژی نسبتاً زیاد مورد نیاز برای شکستن آنها (50-200 کیلوکالری در مول) بسیار بزرگتر از انرژی جنبشی حرارتی موجود در دمای اتاق (25 درجه سانتیگراد) یا بدن (37 درجه سانتیگراد) است.
• فعل و انفعالات غیرتوسطی بین اتم ها بطور قابل توجهی ضعیف تر از پیوندهای کووالانسی است ، و انرژی آنها در حدود 15 کیلوکالری در مول است (شکل 6-2 را ببینید).
• چهار نوع اصلی از فعل و انفعالات غیرکووالانسی در سیستم های بیولوژیکی رخ می دهد: پیوندهای یونی ، پیوندهای هیدروژنی ، فعل و انفعالات وان دروالس و فعل و انفعالات ناشی از اثر آبگریزی.
• پیوندهای یونی از جاذبه الکترواستاتیک بین بارهای مثبت و منفی یون ها حاصل می شود. در محلول های آبی ، همه کاتیون ها و آنیون ها توسط پوسته ای از مولکول های آب محدود شده احاطه شده اند (شکل 2-7cرا ببینید). با افزایش غلظت نمک (به عنوان مثال NaCl) محلول می تواند باعث کاهش قدرت نسبی و حتی شکستن پیوندهای یونی بین دو مولکول زیستی شود.
• در یک پیوند هیدروژنی ، یک اتم هیدروژن به صورت کووالانسی به یک اتم الکترون منفی پیوند می خورد و با یک اتم گیرنده مرتبط می شود که الکترون های غیر پیوند دهنده آن هیدروژن را جذب می کنند (شکل 8-2 را ببینید).
• فعل و انفعالات ضعیف و نسبتاً غیر اختصاصی وان دروالس جزوه انرژی و محیط زیست از جاذبه بین دو قطبی گذرا مرتبط با تمام مولکول ها است. آنها می توانند هنگامی که دو اتم از نزدیک به یکدیگر نزدیک می شوند تشکیل شوند (شکل 10-2 را ببینید).
• در یک محیط آبی ، مولکول های غیر قطبی یا قسمت های غیر قطبی مولکول های بزرگتر توسط اثر آبگریز به هم هدایت می شوند ، در نتیجه میزان تماس مستقیم آنها با مولکول های آب کاهش می یابد (شکل 11-2 را ببینید).
• مکمل مولکولی یک کلید قفل و کلید بین مولکولی است که شکل ، بار و سایر خصوصیات فیزیکی آن مکمل یکدیگر است. فعل و انفعالات غیرتوسطی متعدد می تواند بین مولکول های مکمل ایجاد شود و باعث اتصال محکم آنها شود (شکل 12-2 را ببینید) ، اما نه بین مولکول هایی که مکمل یکدیگر نیستند.
• درجه بالایی از ویژگی اتصال که از مکمل مولکولی ناشی می شود یکی از ویژگی هایی است که زمینه ساز فعل و انفعالات بین مولکولی در زیست شناسی است و بنابراین برای بسیاری از فرآیندهای حیاتی حیات ضروری است.
2.2 بلوک های شیمیایی سلول
یک موضوع مشترک در زیست شناسی ساخت ماکرومولکول های ً (-). () ً () () () ، (-).
-() : () ، () (). () ().
اسیدهای آمینه که در زنجیره های جانبی خود متفاوت هستند ، پروتئین تشکیل می دهند
بلوک های سازنده یکپارچه پروتئین ها 20 اسید آمینه هستند که وقتی در یک پروتئین پلی مرار که بعضاً باقی مانده نامیده می شود ، ترکیب می شوند. تمام آمینو اسیدها دارای یک ساختار مشخصه متشکل از یک اتم کربن آلفا مرکزی (C_α) متصل به چهار گروه شیمیایی مختلف هستند: یک گروه آمینو (NH_2__) ، یک گروه کربوکسیل یا اسید کربوکسیلیک (COOH__) (از این رو اسید آمینه نامیده می شود) ، یک هیدروژن (H) اتم ، و یک گروه متغیر ، به نام زنجیره جانبی یا گروه R. از آنجا که کربن موجود در همه اسیدهای آمینه به جز گلیسین نامتقارن است ، این مولکول ها می توانند به دو شکل آینه ای ، که طبق آن ایزومرهای d (دکسترو) و L (levo) نامیده می شوند ، وجود داشته باشند (شکل 2-4 را ببینید). بدون شکستن و سپس تشکیل مجدد پیوند شیمیایی در یکی از این دو ایزومر نمی توان به یکدیگر تبدیل شد (یکی با دیگری ساخته شده است). به استثنای موارد نادر ، فقط فرم های اسیدهای آمینه در پروتئین ها یافت می شوند. با این حال ، اسیدهای آمینه d در دیواره سلول های باکتریایی و سایر محصولات میکروبی شایع هستند.
برای درک ساختارها و عملکردهای سه بعدی پروتئین ها ، که به طور مفصل در فصل 3 بحث شده است ، باید با برخی از خصوصیات متمایز آمینو اسیدها که بخشی از آنها توسط زنجیره های جانبی آنها تعیین می شود ، آشنا باشید. برای درک چگونگی کار پروتئین ها لازم نیست جزوه انرژی و محیط زیست دقیق هر نوع زنجیره جانبی را بخاطر بسپارید زیرا اسیدهای آمینه را می توان بر اساس اندازه ، شکل ، بار ، آبگریزی (اندازه گیری حلالیت در آب) و واکنش شیمیایی در چندین دسته گسترده طبقه بندی کرد. زنجیرهای جانبی آنها (شکل 2-14).
شکل14-2 20 آمینو اسید رایج (؛ ) : (˜) ً (˜) () (). () :
() () (^+) ، (^-) () () :
فهرست مطالب